ليبوبروتين ليباز

من موسوعة العلوم العربية
اذهب إلى التنقل اذهب إلى البحث
لم تعد النسخة القابلة للطباعة مدعومة وقد تحتوي على أخطاء في العرض. يرجى تحديث علامات متصفحك المرجعية واستخدام وظيفة الطباعة الافتراضية في متصفحك بدلا منها.

قالب:Infobox enzyme ليبوبروتين ليباز (بالإنجليزية: Lipoprotein lipase) اختصارا ( LPL) رقمه الكيميائي (EC 3.1.1.34). وهو انزيم عضو في عائلة الليباز ، والتي تضم بنكرياس الليباز ، الليباز الكبدي ، و ليباز البطانة الذي يفرز في البطانة الغشائية. ويعتبر انزيم يذوب في الماء الهيدروليز للدهون الثلاثية في البروتينات الدهنية ، مثل تلك التي توجد في الكيلومكرونات و البروتينات الدهنية منخفضة الكثافة (VLDL).

الموقع

ويتواجد هذا الانزيم في الخلايا الدهنية . والبدناء لديهم عدد الخلايا الدهنية أكبر وبالتالي نشاط أكبر للأنزيم.وبالتالي فإن الزيادات المتواضعة في استهلاك الطاقة يكون لها تأثير أكثر عمقا على الأفراد الذين يعانون من السمنة المفرطة.

الوظيفة

الأنزيم المحلل للدهون – ليبوبروتين ليباز ( LPL) يحفز تخزين الدهون , حيث يلعب إنزيم ليبوبروتين ليباز دور أساسي في تحطيم ثلاثيات الغليسريدات التي تحضر في الكيلومكرونات وجزيئات البروتينات الشحمية ذات الكثافة المنخفضة جداً، بحيث تطلق أحماضها الدهنية للدخول إلى خلايا النسيج. ويشارك أيضا في تعزيز امتصاص الخلوية من مخلفات الكيلومكرونات، للبروتينات الدهنية الغنية بالكوليسترول، والأحماض الدهنية الحرة. [1][2][3] LPL requires ApoC-II as a cofactor.[4][5] ليبوبروتين ليباز يتطلب في نشاطه APOC-II بمثابة عامل مساعد. [6][7][8]


المراجع

  1. Mead JR, Irvine SA, Ramji DP (2002). "Lipoprotein lipase: structure, function, regulation, and role in disease". J. Mol. Med. 80 (12): 753–69. PMID 12483461. doi:10.1007/s00109-002-0384-9.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  2. Rinninger F, Kaiser T, Mann WA, Meyer N, Greten H, Beisiegel U (1998). "Lipoprotein lipase mediates an increase in the selective uptake of high density lipoprotein-associated cholesteryl esters by hepatic cells in culture". J. Lipid Res. 39 (7): 1335–48. PMID 9684736.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  3. Ma Y, Henderson HE, Liu MS, Zhang H, Forsythe IJ, Clarke-Lewis I, Hayden MR, Brunzell JD (1994). "Mutagenesis in four candidate heparin binding regions (residues 279-282, 291-304, 390-393, and 439-448) and identification of residues affecting heparin binding of human lipoprotein lipase". J. Lipid Res. 35 (11): 2049–59. PMID 7868983.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  4. Kim SY, Park SM, Lee ST (2006). "Apolipoprotein C-II is a novel substrate for matrix metalloproteinases". Biochem. Biophys. Res. Commun. 339 (1): 47–54. PMID 16314153. doi:10.1016/j.bbrc.2005.10.182.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  5. Kinnunen PK, Jackson RL, Smith LC, Gotto AM, Sparrow JT (1977). "Activation of lipoprotein lipase by native and synthetic fragments of human plasma apolipoprotein C-II". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 74 (11): 4848–51. PMC 432053Freely accessible. PMID 270715. doi:10.1073/pnas.74.11.4848.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  6. Wang CS, Hartsuck J, McConathy WJ (1992). "Structure and functional properties of lipoprotein lipase". Biochim. Biophys. Acta. 1123 (1): 1–17. PMID 1730040. doi:10.1016/0005-2728(92)90119-M.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  7. Wong H, Schotz MC (2002). "The lipase gene family". J. Lipid Res. 43 (7): 993–9. PMID 12091482. doi:10.1194/jlr.R200007-JLR200.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  8. Braun JE, Severson DL (1992). "Regulation of the synthesis, processing and translocation of lipoprotein lipase". Biochem. J. 287 ( Pt 2): 337–47. PMC 1133170Freely accessible. PMID 1445192.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)

وصلات اضافية

http://ghr.nlm.nih.gov/condition/familial-lipoprotein-lipase-deficiency

http://ajpendo.physiology.org/content/297/2/E271

http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/lipoprotein+lipase en:Lipoprotein lipase