كينورينيناز

من موسوعة العلوم العربية
مراجعة 17:55، 1 نوفمبر 2013 بواسطة إدارة الموسوعة 1 (نقاش | مساهمات) (مراجعة واحدة)
(فرق) → مراجعة أقدم | المراجعة الحالية (فرق) | مراجعة أحدث ← (فرق)
اذهب إلى التنقل اذهب إلى البحث
كينورينيناز
Kynureninase2HZP.jpg
Crystal structure of Homo sapiens kynureninase.[1]
Identifiers
EC number 3.7.1.3
CAS number 9024-78-6
Databases
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures قالب:Small
Gene Ontology قالب:Small

كينورينينازأو -لكينورينين هيدرولاز (بالإنجليزية: Kynureninase)اختصارا(KYNU) رقمه الكيميائي ( EC 3.7.1.3 ) يعتمد على بیریدوکسال الفسفات وهو انزيم يحفز الانقسام من كينورينين إلى حمض الأنثرانيليك (Kyn). ويمكن أيضا أن يعمل على 3hKyn (لإنتاج 3hAnt ) والبعض الآخر يعمل على الألانين . في البشر يعمل انزيم كينورينيناز بواسطة جينات الكينورينيناز المشفرة الموجودة على كروموسوم 2.[2][3] يعتبر انزيم كينورينيناز جزء من المسار لتكسير التربتوفان الحيوي في الدي ان اي NAD من خلال العوامل المساعدة في التربتوفان .

كينورينيناز يحفز التفاعل التالي:

L- كينورينين + H 2 O = أنترانیلات + L- ألانين

الهيكل

ينتمي كينورينيناز إلى فئة V لمجموعة من الألانين اسبارتاتي الفصيلة من الناحية الهيكلية بيريدكسال مثلي 5'-الفوسفات (الألانين ) الانزيمات التابعة. حتى الآن، وقد ثبتت هيكلين من هذا الانزيم في الإنسان بواسطة حيود الأشعة السينية مع قرارات 2.0 و 1.7 Å. [4 يتم ترتيب أربعين في المئة من الأحماض الأمينية في ألفا حلزونية ويتم ترتيب اثني عشر في المئة في صحائف البيتا. لرسو لركيزة الكينورينين في موقع نشط يوحي بأن الأسباراجين-333-102، يشارك في ملزمة الركيزة. [1][4]

الوظيفة

في رد فعل الكينورينيناز،يسهل الألانين انشفاق C عن β-C γ السندات. في رد الفعل يتبع نفس الخطوات كما في نقل تفاعل الأمين لكن لا يتحلل في صنـو قاعدة الشيف . تنطوي آلية رد فعل المقترحة هجوم من انزيم النيوكليوفيل على ذرة كربون في مجموعة الكربونيل (C γ) من 3hKyn-PLP قاعدة صنـو الشيف . ويتبع هذا من قبل C β-C γ انشقاق السندات لتوليد وسيطة انزيم الأسيل .

المراجع

  1. 1٫0 1٫1 PDB 2HZP; Lima S, Khristoforov R, Momany C, Phillips RS (2007). "Crystal structure of Homo sapiens kynureninase". Biochemistry. 46 (10): 2735–44. PMC 2531291Freely accessible. PMID 17300176. doi:10.1021/bi0616697.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  2. Alberati-Giani D, Buchli R, Malherbe P, Broger C, Lang G, Köhler C, Lahm HW, Cesura AM (1996). "Isolation and expression of a cDNA clone encoding human kynureninase". Eur. J. Biochem. 239 (2): 460–8. PMID 8706755. doi:10.1111/j.1432-1033.1996.0460u.x.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  3. Toma S, Nakamura M, Toné S, Okuno E, Kido R, Breton J, Avanzi N, Cozzi L, Speciale C, Mostardini M, Gatti S, Benatti L (1997). "Cloning and recombinant expression of rat and human kynureninase". FEBS Lett. 408 (1): 5–10. PMID 9180257. doi:10.1016/S0014-5793(97)00374-8.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)
  4. PDB 3E9K; Lima S, Kumar S, Gawandi V, Momany C, Phillips RS (2009). "Crystal structure of the Homo sapiens kynureninase-3-hydroxyhippuric acid inhibitor complex: insights into the molecular basis of kynureninase substrate specificity". J. Med. Chem. 52 (2): 389–96. PMID 19143568. doi:10.1021/jm8010806.  Unknown parameter |month= ignored (|date= suggested) (help)

وصلات اضافية

en:Kynureninase